Ribosomes Build a Cell's Proteins

소개글

Ribosomes Build a Cell's Proteins에 대한 보고서 자료입니다.

목차

1.리보솜이란
2.리보솜의 위치
3.리보솜의 구조
4.단백질 합성

본문내용

며 aminoacyl-tRNA가 붙는 곳이다.
그리고 P site는 펩티드 결합을 하는 위치로 A site의 aminoacyl-tRNA이 P site로 옮겨진 후 새로운 aminoacyl-tRNA가 A site에 오면 그 아미노산과 펩티드 결합을 하는 장소이다.
E site는 Exist site로 펩티드 결합이 끝난 tRNA가 거쳐 나가게 되는 곳이다.
④번역(Translation)
단백질 합성에는 mRNA와 아미노산을 운반하는 tRNA, 리보솜, ATP와 같은 에너지 저장물질, 다양한 단백질 요소들이 필요하다. 이러한 부분들은 개시라고 불리는 단백질 합성의 초기시기에 모이게 된다. 처음에 mRNA의 선도 서열이 작은 단위체에 있는 rRNA와 수소결합을 한다. 최초의 mRNA의 코돈은 항상 AUㅎ로서 메티오닌을 운반하는 tRNA를 끌어들인다.
이 메티오닌은 폴리펩티드의 처음을 특징짓는다. mRNA가 결합하고 있는 작은 리보솜의 소단위 체와 메티오닌을 가지고 있는 개시 tRNA가 개시 복합체를 만든다. 해독의 다음단계인 신장에서는 큰 리보소의 소단위체가 개시복합체에 결합한다. 개시 코돈에 인접한 코돈에 상보적인 안티코돈과 결합한다.
그들 사이에는 페티드 결합이 생성되고 최초의 tRNA는 방출된다. 그것은 다른 아미노산과 다시 결합하여 사용될 것이다. 이때 리보솜과 mRNA는 2개의 아미노산이 연결된 하나의 tRNA와 결합하고 있는 상태이다. 이렇게 폴리펩티드 사슬이 만들어지기 시작한다.
다음에 리보솜은 mRNA를 하나의 코돈만큼 움직인다. 그리고 아미노산을 운반하는 세 번째 tRNA가 들어온다. 이 세 번째 아미노산은 늘어나는 사슬에서 두 번째 아미노산과 결합하고 있던 tRNA가 방출되고 세포질에서 다시 재활용된다. 폴리펩티드는 새로운 tRNA가 그들의 아미노산을 운반해 올 때 마다 한 번에 한 번씩 아미노산이 신장된다. 신장은 mRNA의 종결 코돈(UGA, UAG, UAA)에서 멈추게 되는데, 이유는 이러한 코돈에 대응하는 tRNA분자가 없기 때문이다. 마지막 tRNA가 리보솜에서 방출되면 리보솜의 소단위체들도 서로 분리되어 재활용되고 새로 만들어진 폴리펩티드가 떨어져 나온다.
tRNA와 mRNA의 이동은 단백질 인자에 의해 이루어지는데, RNA들이 리보솜에 붙을 GTP라는 에너지 저장물질을 tRNA와 mRNA와 함께 사용한다.
그리고 에너지를 소비하게 되는데, 첫 번째와 세 번째 코돈을 인지하는데 2개의 GTP가 필요하다.
<리보솜에서 펩티드 결합을 한 아미노산들은 방향성을 갖고 있다.>
⑤샤페론 단백질
해독이 진행될 때, 집중된 부분의 형태가 형성되고 떨어졌다가 다시 만들어질 것이다. 합성된 단백질을 분리하여 실험해본 결과 그러한 과정에는 다른 단백질들이 관여하는 것이 밝혀졌다. 이러한 단백질들에게는 화학결합에 관여하는 효소들과 분자의 최종형태에 중요하게 작용할 부분적으로 변형된 부분을 안정화시키는 샤페론 단백질이 있다.
다시 말해 샤페론 단백질은 해독 결과로 펩티드 결합을 하면서 나오는 아미노산들이 꼬이거나 뭉치는 것을 방지하여 최종산물로 형태가 될 수 있도록 도와주는 단백질이다.
그리고 샤페론은 여러 종류가 있는데 첫 번째로는 아미노산 체인이 샤페론에 들어가는 형태가 있는가하면 해독되는 즉시 붙어서 꼬임이나 뭉침을 방지하는 샤페론도 있다.
⑥polyriosome
단백질 합성은 경제적인데 세포는 유전자의 1개 또는 2개의 사본으로부터 많은 양의 특정 단백질을 생산할 수 있다. 많은 수의 리보솜들은 동시에 하나의 mRNA를 서로 다른 지역에서 해독할 수 있으며 이때에 해독된 정도에 따라 서로 다른 길이의 폴리펩타이드들이 리보솜에 붙어있게 된다.

키워드

Ribosome,   protein,   단백질합성,   리보솜,   rRNA,   리보솜의 구조