단백질 생합성

목차

1. 단백질이란?
(1) 단백질의 구조
(2) 단백질의 일반적 성질
(3) 단백질의 분류

2. 단백질 생합성
(1) 초기의 발견 (2) 유전암호
(2) 단백질 합성이 이루어지는 장소
-리보솜
① 리보솜의 형성
② 리보솜의 구조
③ 항생제와 리보솜
(3) 단백질 합성의 과정

3. 원핵세포와 진핵세포에서의 단백질 생합성
(1) 원핵세포에서의 단백질 생합성
① 단백질 생합성 개시
② 펩티드 사슬의 연장
③ 단백질 생합성의 종료
(2) 진핵 세포에서의 단백질 생합성
(3) 단백질 합성 후의 이동과 수식
(4) 단백질 생합성을 저해 하는 항생물질

본문내용

개의 아미노산으로 이루어진 분자량 9000의 proinsulin이 된다.
이것이 조면소포체 내부로 이동하면 disulfide 결합에 의해 3가닥으로 접혀진 후 소포관을 통해 인접한 골기체로 운반된다. 골기체에서는 말단부가 소포상으로 비대하여 proinsulin을 함유하는 미숙 분비과립이 생성된다. 이 과립은 β세포의 외층에서 성숙하여 분비과립으로 되며 proinsulin 은 단백질 분해효소에 의해 insulin 과 C-peptide로 되어 세포외로 분비된다.
Collagen의 경우는 전사후에 매우 복잡한 과정을 거쳐 기능적인 단백질이 된다. collagen의 생합성은 180개의 아미노산으로 구성된 N-말단 propeptide와 300개의
아미노산으로 구성된 C-말단 propepride로 이루어진 최초의 전사물인 procollagen을 생성하는 것에서부터 시작된다. 소포체내로 분비된 procollagen은 이곳에서 1차 수식된다.

Procollagen의 C-말단 propeptide에 mannose가 많은 oligosaccharide가 첨가되거나 삼중나선구조 형성에 필요한 proline과 transferase와 glucosy1 transferasse에 의해 글리코실화가 일어나 수식된다. 나선형의 procollagen 산물은 골기체를 통해 세포외로 분비된 후 2차 수식을 받는다. 세포외에서의 수식은 procollagen carboxypeptidase에 의한 C-말단 제거와 procollagen aminopeptidase에 의한 N-말단 제거이다. 두 말단이 제거된 collagen분자는 collagen섬유로 자발적으로 전환되며 lysy1기나 hydroxylysy1기의 산화적 탈아미노반응으로 교차결합하게 되면 높은 장력을 가지는 collagen이 완성된다.
(4) 단백질 생합성을 저해 하는 항생물질
여러 가지 항생물질은 원핵세포에 있어서 단백질 합성 단게의 각 부위를 저해하여 세균 등의 생육을 저지한다. 이들은 사람 등의 진핵 세포에서의 단백질 합성계는 별 영향을 받지 않으므로 의료에 이용되고 있으며 또 단백질의 생합성 기구를 연구하는데 중요한 도구로 이용되고 있다.
단백질합성은 수많은 각종 항생제에 의해서 특징적으로 저해된다. 항생제는 화학무기로 간주될 수 있는 것으로, 어떤 미생물에 의해서 생성되지만, 다른 미생물에 대해서는 극단적으로 독성이 강하기 때문에 이 저해는 생물학적 견지에서도 흥미있다. 거의 모든 단백질합성의 각 단계를 특징적으로 저해하는 각종 항생물질이 존재하고 있기 때문에 이 항생물질들은 단백질합성에 귀중한 도구가 된다.
항 생 물 질
작 용 기 작
Streptomycin
Neomycin
Kanamycin
리보솜의 30S subunit의 S12 단백질에 결합하여 P site에 fMet-tRNA가 결합하는 것을 저해하며 합성과정에서 오독을 유발 시킨다.
Tetracyaline
활성화된 tRNA가 30S subunit에 결합하는 것을 저해하고 peptide 전이반응, 종결단계를 저해한다.
Chloramphenicol*
70S 리보솜의 peptidy1 transferase를 저해한다.
Erythromycin
유리된 50S subunit에 결합하며 70S 리보솜 형성을 저해한다.
Puromycin*
활성화된 tRNA와 구조가 유사하며 단백질 생합성을 조기에 종료시킨다.
Fusidic acid*
EF-G와 결합, EF-G와 GDP가 리보솜에서 분리되지 않게 하여 리보솜이 다른 aminoacy1-tRNA와 결합하지 못하게 한다.
Kasugamycin
fMet-tRNA의 결합을 저해한다.
Lincomycin
peptidy1 transferase를 저해한다.
* 표의 항생물질은 진핵세포에도 작용한다.
가장 중요한 합성 저해 항생제의 하나는 Puromycin*이다. Puromycin*은 아미노아실-tRNA의 3‘-말단 구조와 매우 유사하다. Puromycin*은 들어오는 아미노 아실-tRNA와 치환할 수 잇는 능력이 있으며, 이는 peptidy1-Puromycin을 형성하며, 이 때문에 펩티드의 연장은 저해된다. 새 아미노산 잔기는 peptidy1-Puromycin과 결합할 수 없게 되고 그 결과, 이는 리보솜에서 떨어져나오게 되며, 폴리펩티드합성은 완결된다.
Tetracyaline이라는 다른 항생제는 리보솜의 A부위를 차단시켜, 아미노아실-tRNA와 결합하지 않도록 하기 EOans에 단백질의 합성은 저해된다. Chloramphenicol*은 원핵생물의 리보솜에 의한 단백질 합성을 저해하지만, 진핵생물의 미토콘드리아 외부의 단백질합성에는 영향을 미치지 않는다. 이와는 반대로, 표에선 언급하진 않았지만 Cyclohecimide는 80S 진핵생물리보솜에 의한 단백질합성을 저해하지만, 원핵생물 혹은 미토콘드리아의 70S 리보솜에 의한 단백질 합성을 저해하지 않는다. Streptomycin은 유전암호를 잘못 해독시키고, Tunicamycin은 올리고당의 곁사슬이 당단백질에 부착하는 반응을 저해한다.
단백질 합성의 다른 저해물질로서는 Diphtheria toxin이 있다. 이것은 연장인자를 불활성화 시킨다. 마찬가지로, Ricin은 Castor bean에 들어있는 독성이 강한 단백질로서, 진핵생물 리보솜의 60S 소단위체를 불활성화 시킨다.
(a) Puromycin(붉은색)은 아미노아실-tRNA의 말단 아미노아실 아데닐산과 유사하며, 성장하고 있는 펩티딜-tRNA의 카르복시말단과 반응하여 펩티딜-푸로마이신 복합체를 형성한다. 그러나 Puromycin과 펩티드 사이의 결합이 효소에 의한 절단에 대해서 안정하기 때문에 이 펩티드는 더욱 연장될 수 없고, 펩티딜-푸로마이신은 리보솜으로부터 방출된다.
(b) Cyclohexiamide는 진핵생물세포의 80S리보솝에 의한 단백질 합성을 저해하지만, 원핵생물과 미토콘드리아내에서의 단백질 합성은 저해하지 않는다.
(c) Chloramphenicol은 원핵생물과 미토콘드리아 리보솜에 의한 단백질 합성을 저해하지만, 진핵생물의 80S리보솜에 의한 단백질 합성은 저해하지 않는다.

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