아미노산의 분리 및 정성분석(Ninhydrin이 작용하는 원리를 알고 glycine을 이용하여 실험)

소개글

아미노산의 분리 및 정성분석(Ninhydrin이 작용하는 원리를 알고 glycine을 이용하여 실험)에 대한 보고서 자료입니다.

목차

1. 실험제목

2. 실험날짜

3. 제출자 및 공동실험자

4. 실험목적

5. 실험원리

6. 시약 및 기자재

7. 실험방법

8. 결과

9. 고찰

10. 참고문헌

11. Further study

본문내용

명하시오. (실험에 사용한 시료는 pH 7.6)
실험 결과 leucine이 가장 큰 값을 나타내었고 두 번째로는 tryptophan이 다음으로 큰 값을 나타냈고 lysine이 가장 작은 값을 나타냈다. 이러한 결과가 나타난 이유는 leucine과 tryptophan은 nonpolor amino acid인 반면 lysine은 basic amino acid이기 때문이다. 즉 n-butanol이 nonpolar하기 때문에 nonpolar amino acid의 용해도가 커진다. 그러므로 nonpolar amino acid의 값이 커지게 된다. leucine과 tryptophan중에서도 leucine의 값이 더 큰 이유는 sdie chain의 크기가 tryptophan보다 작아서 이동거리가 더 크지 않았나 생각된다.
glycine : polar amino acid
leucine : nonpolar amino acid
lysine : basic amino acid
tryptophan : nonpolar amino acid
glutamic acid : acidic amino acid
3. 종이 크로마토그래피를 glycine, alanine, leucine 3개의 아미노산이 연결된 펩타이드의 서열분석에 이용한다면 어떻게 사용되겠는지 예측해보시오.
peptide의 peptide bond을 specific하게 인식하는 enzyme을 사용하여 구별 할 수 있을 것이다. 만약 glycine-alanine-leucine의 순으로 peptide가 형성되어 있으면 leucine의 N-terminal에 어떤 특수한 표지를 하고 이 특수한 표지를 인식하는, 즉 이 표지의 바로 뒤에 있는 peptide bond을 인식하여 잘라내는 enzyme을 이용하여 그것을 종이 크로마토그래피로 나타내고 이미 알려진 standard amino acid와 비교하여 어떤 것인지를 예측한다. 이러한 방법으로 나머지 peptide의 amino acid의 순서도 찾아 낼 수 있을 것이다.
4. 두 가지 이상의 아미노산이 연결된 펩타이드의 경우 종이 전기 이동되는 정도가 하나의 아미노산에 비해 어떻게 다를까 생각해 보시오.
두 가지 이상의 아미노산이 연결되면 아미노산이 하나일 때보다 질량이 늘어날 것이고 이것을 전기이동 시키면 펩타이드의 크기나 모양에 따라 이동정도가 달라질 수 있다. 그러므로 질량이 늘어나면 이동속도가 느려질 것이다. 또한 펩타이드를 이룬 아미노산의 total charge을 생각해 보아야 한다. amino acid일 때 (-) charge를 띤다 할지라도 peptide를 이루고 난 뒤에는 (+) charge를 나타낼 수 있다.
5. 각각 다른 아미노산을 위와 같은 방법으로 분리하고자 실험을 수행하였는데 전기 이동도의 차이가 거의 나지 않았다고 할 때 어떠한 방법을 첨가하여 두 아미노산을 구분하겠는지 설명하시오(두가지 이상)
① pH를 높이거나 낮춰서 net charge를 다르게 한다.
② 종이 대신 gel을 이용하면 좀 더 정확하게 아미노산을 구분할 수 있을 것이다.

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