목차
<세포골격>
1. 미세소관
2. 미세섬유
3. 중간필라멘트
4. 물질수송
5. 수동수송 : 에너지 사용하지 않음, 농도구배
6. 능동수송 : 에너지 이용, 농도에 역행해서 작용 “비가역적” , carrier 요구
7. endocytosis : 에너지 이용
8. 세포의 염색
9. 분화된 것 → 미분화상태 (캘러스: 분열을 계속하여 미분화세포 덩어리)
10. 효소
1. 미세소관
2. 미세섬유
3. 중간필라멘트
4. 물질수송
5. 수동수송 : 에너지 사용하지 않음, 농도구배
6. 능동수송 : 에너지 이용, 농도에 역행해서 작용 “비가역적” , carrier 요구
7. endocytosis : 에너지 이용
8. 세포의 염색
9. 분화된 것 → 미분화상태 (캘러스: 분열을 계속하여 미분화세포 덩어리)
10. 효소
본문내용
라아제에 부착해서 신경마비
malathion (살충제)
② 가역적 억제 : “약한 비공유결합” ex)수소결합
a) 경쟁적 억제자 : 효소의 활성자리에 억제가가 부착 -> 기질과 경쟁
ex) 숙신산 -> 푸마르산 ; 숙신산 탈수소 효소 ↔ 옥살로아세트산
페니실린 (transpeptidase와 경쟁), 아스피린(cyclooxygenase와 경쟁)
메탄올 중독시 에탄올을 투여하면 알콜 탈수소효소와 경쟁하여 배설시킴
b) 비경쟁적 억제자 : 효소의 활성자리 이외에 억제자가 부착해서 효소 활성자리의 모양을 변형 -> 기질과 결합을 억제
ex) 트레오닌 -> α-케토부티르산 ; 트레오닌 탈수소 효소 ↔ 이소류신
1/v
억제자
1/ V´max
1/ Vmax
1/v
억제자
1/ Vmax
-1/km -1/k´m 1/〔S〕 -1/km 1/〔S〕
< 경쟁적 저해 > < 비경쟁적 저해 >
Vmax 불변, km증가 Vmax ↓ , km 불변
기질의 농도를 높이면 Vmax에 도달 기질의 농도를 높여도 Vmax에 도달 못함
9) 효소의 활성 조절
(1) 유전적 조절기작
- 유전자에 의해 효소의 생성 여부 결정
(2) 효소 자체의 활성 조절기작
① 단백질 가수분해 (proteoly cleavage)
- proenzyme (zymogen) -> 활성상태 ex) 소화효소 : 펩시노겐 -> 펩신
② 가역적인 공유 결합의 형성 ; 인산화, 아세틸화 등,,,
ex) Na+-k+ pump : 인산기 붙여주면 pump의 모양이 변형되어 이온을 운반
cf) 인산화가 잘되는 잔기 : 세린, 트레오닌, 티로신 “-OH기를 지님”
③ 조절단백질의 관여
ex) calmodulin, G-protein
④ 특이한 억제단백질이 결합하면 활성이 소실됨
ex) 항트롬빈Ⅲ에 헤파린이 부착하면 활성이 억제
⑤ 알로스테릭 조절 “가역적”
- 대사조절에 많이 사용 ; 주로 대사 첫단계에 관여
★ 되먹임 억제 (피드백저해) : 알로스테릭 조절 (피드백조절)
- 최종산물이 대사경로의 초기 촉매효소를 저해
* 양성되먹임 : 최종산물이 억제자로 작용
음성되먹임 : 최종산물이 활성자로 작용 “주로”
- 알로스테릭 효소
a) 여러개의 소단위로 구성된 효소 “4차 구조”
b) 활성부위 : 기질결합자리
알로스테릭 site : 조절물질 (활성자 or 억제자) 결합자리
c) 억제자 부착 : 반응억제
활성자 부착 : 반응촉진
- sigmoid 곡선 : 소단위체 간의 협동성 때문
malathion (살충제)
② 가역적 억제 : “약한 비공유결합” ex)수소결합
a) 경쟁적 억제자 : 효소의 활성자리에 억제가가 부착 -> 기질과 경쟁
ex) 숙신산 -> 푸마르산 ; 숙신산 탈수소 효소 ↔ 옥살로아세트산
페니실린 (transpeptidase와 경쟁), 아스피린(cyclooxygenase와 경쟁)
메탄올 중독시 에탄올을 투여하면 알콜 탈수소효소와 경쟁하여 배설시킴
b) 비경쟁적 억제자 : 효소의 활성자리 이외에 억제자가 부착해서 효소 활성자리의 모양을 변형 -> 기질과 결합을 억제
ex) 트레오닌 -> α-케토부티르산 ; 트레오닌 탈수소 효소 ↔ 이소류신
1/v
억제자
1/ V´max
1/ Vmax
1/v
억제자
1/ Vmax
-1/km -1/k´m 1/〔S〕 -1/km 1/〔S〕
< 경쟁적 저해 > < 비경쟁적 저해 >
Vmax 불변, km증가 Vmax ↓ , km 불변
기질의 농도를 높이면 Vmax에 도달 기질의 농도를 높여도 Vmax에 도달 못함
9) 효소의 활성 조절
(1) 유전적 조절기작
- 유전자에 의해 효소의 생성 여부 결정
(2) 효소 자체의 활성 조절기작
① 단백질 가수분해 (proteoly cleavage)
- proenzyme (zymogen) -> 활성상태 ex) 소화효소 : 펩시노겐 -> 펩신
② 가역적인 공유 결합의 형성 ; 인산화, 아세틸화 등,,,
ex) Na+-k+ pump : 인산기 붙여주면 pump의 모양이 변형되어 이온을 운반
cf) 인산화가 잘되는 잔기 : 세린, 트레오닌, 티로신 “-OH기를 지님”
③ 조절단백질의 관여
ex) calmodulin, G-protein
④ 특이한 억제단백질이 결합하면 활성이 소실됨
ex) 항트롬빈Ⅲ에 헤파린이 부착하면 활성이 억제
⑤ 알로스테릭 조절 “가역적”
- 대사조절에 많이 사용 ; 주로 대사 첫단계에 관여
★ 되먹임 억제 (피드백저해) : 알로스테릭 조절 (피드백조절)
- 최종산물이 대사경로의 초기 촉매효소를 저해
* 양성되먹임 : 최종산물이 억제자로 작용
음성되먹임 : 최종산물이 활성자로 작용 “주로”
- 알로스테릭 효소
a) 여러개의 소단위로 구성된 효소 “4차 구조”
b) 활성부위 : 기질결합자리
알로스테릭 site : 조절물질 (활성자 or 억제자) 결합자리
c) 억제자 부착 : 반응억제
활성자 부착 : 반응촉진
- sigmoid 곡선 : 소단위체 간의 협동성 때문
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