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단백질(glycoprotein) ; 당이나 그 유도체 함유, 점진물mucin의 주성분
(3) 유도단백질
- 천연단백질을 물리적,화학적으로 처리하여 얻어진 단백질
- Gelatin, Metaprotein, Peptone, 응고 단백질등
3-3-2. 단백질의 구조
1. 1차구조
- Polypeptide의 아미노산 배열
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약한 상호작용들
2.2 물,약산 그리고 얌염기의 이온화
2.3 생물계의 pH변화에 대한 완충작용
Ch. 3 아미노산, 펩타이드, 단백질 (Amino Acids,Peptides, and proteins)
3.1 아미노산
3.2 펩타이드와 단백질
3.3 단백질의 연구
3.4 단백질의 구조 :1차구조
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protein intolerance
신장과 소화관에서 lysine과 ornithine및 arginine의 운송장애에 의하여 lycine의 흡수가 저하되고 요중의 lysine 배설이 증가합니다. 1. 아미노산이란
2. 아미노산의 종류
3. 필수 아미노산
4. 아미노산의 구조
5. 펩티드결합
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단백질인 케라틴을 들 수 있다.
3차구조는 2차구조를 가진 단백질들이 공간적으로 꼬이고, 구부러지고 접히면서 입체구조를 갖게 된다. 이때 단백질 접힘(protein folding)현상이 나타난다. 예로는 세포의 원형질 속에 들어있는 대부분의 구형의
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단백질로 유전자의 정보가 표현되어 간다는 정보의 흐름에서, 특히 4종류의염기배열로 구성되는 mRNA정보를 판독하여 리보솜에서 20종류의 아미노산배열로 변환하는 과정. 단백질의 1차구조는mRNA의 개시코돈으로부터 종지코돈에 이르는 코드
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띄도록 만든 후 질량에 의한 polyacrylamide gel 상에서의 이동속도 차를 이용하여 분리하게 되고, 이 때 sample buffer에 DTT나 mercaptoethanol이 첨가되어 있어 disulfide bond도 끊어지게 되어 단백질은 1차구조를 형성하여 이동하게 되는 것이다.
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의한 DNA분리
4. 제한효소 (restriction enzyme)
5. E.coli : transformaion
6. 접합(Conjugation)
7. Transduction 형질도입-> bacteriophage
8. PCR(Polymerase Chain Reaction)
9. RNA isolation / DEPC solution / 주의점
10. Protein expression / SDS-Page / IPTG induction
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단백질의 구조 수준(1차~4차)을 도식화하고, 각 단계에 작용하는 결합을 도표 형태로 정리해보았다. 또한 실제 단백질 구조를 관찰하기 위해 인터넷에서 PDB(Protein Data Bank)에 등록된 단백질 구조 데이터를 검색하고, 3D 시각화 툴인 \'Mol* Viewer\'
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단백질을 변성시키고 막대 모양으로 만든다. 대부분의 단백질이 그분자량의 크기에 비례해서 SDS와 결합하기 때문에 전기영동 중 SDS 처리를 한 단백질은 분자량의 크기에 의해서만 양극(+)으로 이동한다. 단백질의 특징
단백질의 구조 1차
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단백질과 리간드 사이의 비공유 결합 친화력 이용
4) 전기영동(electrophoresis) : 전하 차이에 의해 분리
10. 단백질 구조의 상실
1) 변성(denaturation) : 단백질 구조의 파괴 과정
→ 물리적 성질의 변화
2) 변성의 원인
① 강산 또는 강알칼리
㉠ pH 변화
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