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다.
C) 트립신 또한 특정한 펩티드결합을 분해하기 위해 사용되는 효소로 아르기닌 또는 리신 잔기의 곁사슬과 작용하여 단백질 내에 위치한 이 두 아미노산의 위치를 분간한다.
이런 폴리펩티드 조각들을 이온교환크로마토그래피로 분리한
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이온교환수지
크로마토그래피
(슬라이드 노트 설명 첨부)
추출 (Extraction)
불순물이 들어있는 혼합물로부터 어떤 물질을 적당한 용매를 써서 용해시켜 원하는 물질을 얻어내는 방법
고체에서 액체로 추출해 내는 방법
ex) 에테르를 이
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이온교환수지칼럼에 SV1.0으로 통과시켜 탈염한 후 칼럼 용출액 200ml를 감압 농축하여 20ml용 메스플라스크에 옮기고 정용한다. 이 액을 0.20μm의 멤브레인 필터로 여과한 것을 시험용액으로 한다. 시험조작은 고속액체크로마토그래피 조건(검출
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크로마토그래피 기법을 예로 들어 설명해 주시겠습니까?
단백질 정제에는 이온교환, 친화크로마토그래피, 겔 여과 등이 사용됩니다. 예를 들어, 친화크로마토그래피는 단백질이 특정 리간드와 결합하는 특성을 이용하여 고순도의 단백질을
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ion을 넣어주어 결합을 끊기 위해 농도가 다른 NaCl solution을 50mM→100mM→150mM→200mM순으로 두 번 에 나누어 넣어준다. 농도를 달리 하는 것은 결합세기에 차이를 두는 것이고, 두 번에 나누어 넣어주는 것은 속도요인을 고려한 것이다. 저농도에
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이온교환크로마토그래피, 겔 크로마토그래피방법을 이용하여 순수한 하나의 티클을 구할 수 있고, 이를 에드만 분해법에 의해 일차 아미노산 서열 분석을 한 결과, 이와 같은 두개의 시퀀스를 얻을 수 있었다.
<이렇게 분리 정제한 항산화
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, 동결 융해법, lysozyme
2. 정제법 - ① 염석, 투석 ② 흡착 ③ 유기용매(알코올, 아세톤)
④ 이온교환크로마토그래피 gel여과 ⑥ 결정화(황산암모늄, 아세톤) 1 식품화학
2, 식품가공학
3, 식품 미생물학
4, 식품위생학
5.발효학
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원하는 밴드 외에 나타난 다른 단백질의 밴드를 없애기 위해 바꿔줘야 할 condition은 무엇일까?
Q2) Affinity chromatography 중에서
Ni-NTA vs. GST(glutathione S-transferase) →elution 원리의 차이
Q3) SDS-PAGE에서 APS, TEMED, sampling buffer조성
5.Reference
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색이 붉은색으로 바뀐 때. ‣ 우리 조 실험 방법
‣ 결 과 값
• NV = N'V'
- 일반적으로 주기율표에서 같은 족의 이온일 경우 원자번호가 큰 이온일수록 수지에 더 잘 결합하는 이유는 무엇인가?
‣ 논의 및 고찰
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ion exchange나 hydrophobic interaction 또는 affinity chromatography들을 이용하여 빠르고 간편한 혼성단백질의 분리가 가능하게 한다. 이온 교환 크로마토그래피(Ion exchange chromatography),
소수성 크로마토그래피(Hydrophobic interaction chromatography),
친화성
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