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단백질은 1-200S 값을 가지며 S값이 클수록 대체로 분자량이 크다.
단백질 분리에는 여러 가지 원심분리법이 있으나, 다음그림은 구배원심분리과정을 나타낸 것이다. 이는 원심관의 아래쪽은 농도가 높고 윗 쪽은 농도가 낮게 농도구배가 있는
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단백질 용액 3번부터 모든시험관을 위와 같은 방법으로 흡광도를 측정한다.
『 Result 』
1.Spectrometer
시약(ml)
시험관번호
1
2
3
4
5
6
7
8
표준단백질
0
0.0302
0.059
0.074
0.108
0.147
0.156
0.046
미지단백질
0.058
0.064
0.044
0.052
0.036
0.047
0.349
0
2.효소활동도 측정
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단백질의 정의
단백질의 구조
● 본 론
단백질의 정제
단백질의 정제 목적
단백질의 정제기술
단백질의 분리
단백질의 분리 정제 분류
단백질의 화학반응
- 크로마토그래피 ① 이온 교환 크래마토그래
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Protein_06.pdf
http://kin.naver.com/db/detail.php?d1id=11&dir_id=110205&eid=7%2FhDpSavl2M0aD4SOovEm%2FXKp5j3CTsM ● Kjeldahl법
1. Kjeldahl법이란?
2. Kjeldahl법 종류
3. Kjeldahl법 시약 및 장치
4. Kjeldahl법 실험절차
● 그 외의 단백질 정량방법
○ UV법 (분광학적 정량법
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단백질을 말한다. 1. 실험목적
2. 이론
1) 아미노산(Amino acid)
- 아미노산의 구조
- 아미노산의 분류
2) 단백질(protein)
3) 단백질의 분류
4) 단백질의 합성
5) 단백질의 분류
6) 단백질의 분리 방법
7) 크로마토그래피
8) 전기영동
9) 실험
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단백질은 항체를 이용하여 검출할 수 있다. 이번 한동대 단백질 분리 정제 실습에서는 단백질 중에서 특별히 베타-actin과 pERK를 확인하고자 한다. 특별히 베타-actin은 house keeping protein으로서 어떤 종에서도 같은 양으로 나타나기 때문에 실험을
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단백질을 분리정제 하는 법까지 단백질 정성실험의 여러 방법들을 알았다. 이번 실험을 하면서 배운 것을 바탕으로 다음에 단백질 정성실험을 할 때 상황에 맞는 방법으로 실험을 해야겠다.
6. 참고문헌
1) 식품분석 이론 및 실험, 조덕제 외 3
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분리막 및 고효율 N, P 제거 MBR시스 템개발, (주)케이엠에스, 환경부, 2007
[3] 순수 광학활성 생리활성 물질 제조용 분리막 반응기 개발, 한국화 학연구회, 과학기술부, 2006
[4] 미생물 군집과 생리특성을 기초로 고도폐수 처리 공정 MBR 개선 방안,
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및 철학』(서울: 커뮤니케이션북스, 2001)
강진숙, 2006, 탈문자시대의 미디어 문화와 이용자에 관한 이론적 연구-포스터, 플루서, 비릴리오의 입장을 중심으로
김성재, 2005, 탈문자 시대의 매체현상학: 기술적 형상의 탄생에 대하여
김성재, 2005,
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분리수거 및 이물질을 철저하게 제거하여야 하며 심하게 부패된 음식물쓰레기는 사료로 사용하기에는 부적합하다. 이들 사료화 기술에는 건조에 의한 방법, 증자(Cooking)에 의한 방법 및 기름 튀김에 의한 방법 등이 있다. 이 기술은 폐자원의
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