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단백질을 구성하는 아미노산의 서열에 대한 정보가 밝혀지긴 하였지만, 더욱이 중요한 것은 이러한 단백질의 구조와 생명과학적 기능의 엄밀한 파악이다. 미래 도전분야는 단백질상호작용과 수식화PTM, Post-Translational Modification)규명 등이다.
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단백질 분자들은 응집하여 침전하는데 이 현상을 염석이라고 한다. 염석 현상은 가역적이기Eoansdp 단백질 정제의 초기 단계에 널리 이용된다.
6) 중금속 이온
수은이나 납 같은 중금속 이온은 단백질 구조에 영향을 미친다. 이들은 음전하와 이
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된 것.
- 분자량(M.W)의 범위가 매우 넓다 – insulin(M.W 5,700, 55개의 amino acids), 효소(M.W 700~800만, 7~8만개의 amino acids) * 단백질(Protein)
- 아미노산
* 단백질의 구조
- 1차구조
- 2차구조
- α-나선구조
- β-구조
- 3차 구조
- 4차 구조
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단백질의 구조
1차구조: 단백질 내에서 펩티드 결합으로 이루어진 아미노산의 배열
2차구조: 펩타이드 결합을 통하여 연결된 아미노산들 사이에 수소결합 의해 제2차적인 결합
3차구조: 3차적인 입체구조
4차구조:2개 이상의 3차 구조의 단
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단백질 섭취량이 많은데, 겉으로 보기에는 성장발육이 더 좋은 것 같지만 영아사망률이 모유영양아에 비하여 유의하게 높다. Ⅰ. 단백질의 정의
Ⅱ. 단백질 기능
Ⅲ. 단백질의 구조
Ⅳ. 단백질 대사
Ⅴ. 단백질의 소화&흡수
Ⅵ
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