목차
1. 아미노산의 종류 및 특징
2. 등전점(pI)
4. 단백질의 영양가
5. 단백질의 구조
6. 단백질의 1차구조 결정법
7. Peptide, 단백질
8. 단백질 대사의 개요
9. 요소(오르니틴)회로
10. 아미노산의 분해
11. 각 아미노산의 대사
12. 아미노산의 합성
13. 효소
2. 등전점(pI)
4. 단백질의 영양가
5. 단백질의 구조
6. 단백질의 1차구조 결정법
7. Peptide, 단백질
8. 단백질 대사의 개요
9. 요소(오르니틴)회로
10. 아미노산의 분해
11. 각 아미노산의 대사
12. 아미노산의 합성
13. 효소
본문내용
기와 유리카르보실기가 증가.
1) 1차구조(primary structure) : 아미노산의 배열 순서(peptide 결합)를 나타낸 구조
2) 2차구조(secondary structure) : 반복적 구조 양상을 보여 주는 독특하게 안정된 아미노산 잔기의 배열로 알파나선, 베타병풍 구조 등이 있다.-α-나선구조가 1회전하는데, 필요한 아미노산 잔기수=3.6개이고, 나선구조가 안정한 이유는 사슬내 수소결합(hydrogen bond) 때문이다-
3) 3차구조(tertiary structure) : Polypeptide 사슬이 아미노산 잔기 R-사슬의 인력, 결합(이온결합, 수소결합, 정전기적 결합, disulfide 결합, 소수성간의 친화력에 의한 결합) 등으로 구부러진 공간 구조. # 3중나선구조를 갖는 단백질: Collagen(Gly, Pro이 풍부)
4) 4차구조(quaternary structure) : 3차구조의 소단위(subunit) 단백질이 모여 배치된 구조. 전체적으로 단백질의 형상에 따라 구상단백질, 섬유상 단백질로 대별된다.
# 구상단백질의 특징: 소수성aa는 내부로 친수성aa는 외부로, 아미노산 배열순서가 3차구조에 큰 영향을 미친다. 그리고 2차구조(알파나선, 베타병풍)를 기본으로 하여 서로 3차적 공간구조를 취한다.
6. 단백질의 1차구조 결정법:
1) 아미노말단(N-말단) 결정법: ㉮ Sanger 시약(DNFB) ㉯ 염화단실(Dansyl chloride),
㉰ Edman 분해(phenylisothiocyanate, PITC)
2) 카르복시말단(C-말단)결정법: ㉮ carboxylpeptidase법 ㉯ Hydrazine 분해법 ㉰ 환원법
7. Peptide(한 아미노산의 NH2와 다른 아미노산의 COOH와의 결합), 단백질
1) Peptide 특징 ① 평면적 단위 ② 부분적 2중결합(공명구조) ③ 인접한 C-C결합보다 길이가 짧다 ④ CO기와 NH기는 서로 trans 관계이다.
2) 단백질의 분리, 정제: 유기용매 침전, 염석, 투석(반투막을 이용 단백질은 고분자이므로 반투막을 빠져나가지 못하고 저분자인 무기염만 빠져나감), 등전점 침전, 전기영동, 초원심분리, 칼럼크로마토그라피(이온교환, 여지, 흡착, 겔여과) 등
8. 단백질 대사의 개요
: 소장에서 아미노산으로 최종 흡수
1) 아미노산 풀(amino acid pool): 식이 섭취와 단백질 분해 등으로 세포내에 유입되는 아미노산의 양.
① 단백질 합성 대사(아미노산 풀의 크기가 지나치게 클 경우) -- 과잉의 아미노산들이 에너지, 포도당, 지방생성에 사용됨.
② 단백질 분해 대사(단백질 섭취 부족으로 아미노산 풀이 감소할 경우) -- 부족한 아 미노산은 세포내 단백질을 분해하여 사용한다. 성인은 단백질의 합성과 분해가 지속 적으로 일어나서 동적인 평형상태에 있으므로 하루에 섭취하는 단백질량과 체외로 배설되는 양이 같다.
* 위장에서의 단백질 가수분해 효소의 특이성
효소
단백질내의 peptide결합의 분해 지점
Trypsin
R₁= Arg 혹은 Lys
R₂= 어떤 아미노산 잔기라도 가능
Chymotrypsin
R₁= 방향족 아미노산(Phe, Tyr, Trp)
R₂= 어떤 아미노산 잔기라도 가능
Carboxypeptidase A
R₁= 어떤 아미노산 잔기라도 가능
R₂= Arg, Lys, 혹은 Pro 제외한 어떤 C-말단 잔기라도 가능
Elastase
R₁= 하전하지 않은 잔기(중기 잔기)
R₂= 어떤 아미노산 잔기라도 가능
Aminopeptidase
R₁= Polypeptide 사슬의 대부분의 N-말단 잔기
R₂= Pro를 제외한 어떤 잔기라도 가능
Pepsin
R₁= Trp, Phe,
1) 1차구조(primary structure) : 아미노산의 배열 순서(peptide 결합)를 나타낸 구조
2) 2차구조(secondary structure) : 반복적 구조 양상을 보여 주는 독특하게 안정된 아미노산 잔기의 배열로 알파나선, 베타병풍 구조 등이 있다.-α-나선구조가 1회전하는데, 필요한 아미노산 잔기수=3.6개이고, 나선구조가 안정한 이유는 사슬내 수소결합(hydrogen bond) 때문이다-
3) 3차구조(tertiary structure) : Polypeptide 사슬이 아미노산 잔기 R-사슬의 인력, 결합(이온결합, 수소결합, 정전기적 결합, disulfide 결합, 소수성간의 친화력에 의한 결합) 등으로 구부러진 공간 구조. # 3중나선구조를 갖는 단백질: Collagen(Gly, Pro이 풍부)
4) 4차구조(quaternary structure) : 3차구조의 소단위(subunit) 단백질이 모여 배치된 구조. 전체적으로 단백질의 형상에 따라 구상단백질, 섬유상 단백질로 대별된다.
# 구상단백질의 특징: 소수성aa는 내부로 친수성aa는 외부로, 아미노산 배열순서가 3차구조에 큰 영향을 미친다. 그리고 2차구조(알파나선, 베타병풍)를 기본으로 하여 서로 3차적 공간구조를 취한다.
6. 단백질의 1차구조 결정법:
1) 아미노말단(N-말단) 결정법: ㉮ Sanger 시약(DNFB) ㉯ 염화단실(Dansyl chloride),
㉰ Edman 분해(phenylisothiocyanate, PITC)
2) 카르복시말단(C-말단)결정법: ㉮ carboxylpeptidase법 ㉯ Hydrazine 분해법 ㉰ 환원법
7. Peptide(한 아미노산의 NH2와 다른 아미노산의 COOH와의 결합), 단백질
1) Peptide 특징 ① 평면적 단위 ② 부분적 2중결합(공명구조) ③ 인접한 C-C결합보다 길이가 짧다 ④ CO기와 NH기는 서로 trans 관계이다.
2) 단백질의 분리, 정제: 유기용매 침전, 염석, 투석(반투막을 이용 단백질은 고분자이므로 반투막을 빠져나가지 못하고 저분자인 무기염만 빠져나감), 등전점 침전, 전기영동, 초원심분리, 칼럼크로마토그라피(이온교환, 여지, 흡착, 겔여과) 등
8. 단백질 대사의 개요
: 소장에서 아미노산으로 최종 흡수
1) 아미노산 풀(amino acid pool): 식이 섭취와 단백질 분해 등으로 세포내에 유입되는 아미노산의 양.
① 단백질 합성 대사(아미노산 풀의 크기가 지나치게 클 경우) -- 과잉의 아미노산들이 에너지, 포도당, 지방생성에 사용됨.
② 단백질 분해 대사(단백질 섭취 부족으로 아미노산 풀이 감소할 경우) -- 부족한 아 미노산은 세포내 단백질을 분해하여 사용한다. 성인은 단백질의 합성과 분해가 지속 적으로 일어나서 동적인 평형상태에 있으므로 하루에 섭취하는 단백질량과 체외로 배설되는 양이 같다.
* 위장에서의 단백질 가수분해 효소의 특이성
효소
단백질내의 peptide결합의 분해 지점
Trypsin
R₁= Arg 혹은 Lys
R₂= 어떤 아미노산 잔기라도 가능
Chymotrypsin
R₁= 방향족 아미노산(Phe, Tyr, Trp)
R₂= 어떤 아미노산 잔기라도 가능
Carboxypeptidase A
R₁= 어떤 아미노산 잔기라도 가능
R₂= Arg, Lys, 혹은 Pro 제외한 어떤 C-말단 잔기라도 가능
Elastase
R₁= 하전하지 않은 잔기(중기 잔기)
R₂= 어떤 아미노산 잔기라도 가능
Aminopeptidase
R₁= Polypeptide 사슬의 대부분의 N-말단 잔기
R₂= Pro를 제외한 어떤 잔기라도 가능
Pepsin
R₁= Trp, Phe,
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